Die Fakultät für Chemie an der TU München

Fachgebiet Industrielle Biokatalyse

Die Chemie-, Pharma- und Nahrungsmittelindustrie ist in zunehmendem Maße auf biotechnologisch erzeugte Produkte in hoher Reinheit angewiesen. An dieser Stelle setzt das Fachgebiet Industrielle Biokatalyse unter der Leitung von Professor Thomas Brück seine Forschungsarbeiten an: Lignocellulose-haltige Agrar (z. B. Stoh)- und Forst-Reststoffe (z. B. Holzschnitzel), aber auch Biomasse der 3. Generation, wie Mikroalgen, werden mittels biotechnologischer Methoden in Plattform- und Spezialchemikalien umgewandelt. Hierbei eignet sich die Biomasse der 3. Generation durch die Abwesenheit des "Holz-Klebers" Lignin besonders für energie- und masseneffiziente biokatalytische Konversionsverfahren. Die Nutzung der erwähnten Biomassen konkurriert nicht mit der Nahrungsmittelproduktion und hat keine Effekte auf die bisherige Landnutzung. Somit bilden diese Biomassen eine ideale Rohstoffplattform für eine industrielle Wertschöpfungskette.

Der Forschungsfokus von Prof. Brück liegt besonders auf der Isolation, Charakterisierung und prozessnahen Optimierung von Enzymen. Die Anwendung moderner Genom- und Proteom-Technologien in Kombination mit Methoden der Synthetischen Biologie erlaubt nicht nur einzelne Enzyme zu optimieren, sondern auch die metabolischen Schaltkreise von Ganzzell-Biokatalysatoren so zu verändern, dass mit maximaler molekularer Effizienz biogene Reststoffe in Wertstoffe überführt werden. Einen speziellen Forschungsschwerpunkt bilden phototrophe Mikroalgen, die für den Einsatz in industriellen Prozessen optimiert werden. Diese Mikroorganismen wandeln Licht und einfache Nährsalze mit hoher Spezifität in eine breite Palette neuer Wertstoffe um, die vom Biokraftstoff der 3. Generation bis zu pharmazeutischen Wirkstoffen reicht.

Lehrstuhl für Biotechnologie

Unter der Leitung von Professor Johannes Buchner wird am Lehrstuhl für Biotechnologie an Fragen rund um Proteine gearbeitet. Im speziellen liegt das Augenmerk auf der Proteinfaltung. Der spontane Prozess, wenn sich eine lineare Aminosäuresequenz in ihre dreidimensionale Struktur faltet, läuft ohne zusätzlichen Energiebedarf ab. Es gilt, noch viele offene Fragen in diesem Prozess zu beantworten: Wie arbeiten molekulare Chaperone? Wie wird die Energie aus der Spaltung des ATPs für eine Konformationsänderung des Proteins genutzt? Wie beeinflussen Co-Chaperone den Mechanismus des entsprechenden Partner-Chaperons?

Lehrstuhl für Biochemie

Ebenso verfolgt auch der Lehrstuhl für Biochemie unter der Leitung von Professor Michael Groll Fragestellungen zu Proteinen. Das Forschungsinteresse fokussiert sich auf die strukturelle und biochemische Charakterisierung von multifunktionalen Proteinkomplexen, sowie auf die Interaktionen von Proteinen mit natürlichen Liganden. So spielt die Identifizierung von natürlichen enzymatischen Modulatoren und die Suche nach molekularen Zielen zur Medikamentenentwicklung eine große Rolle.


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