Wasserstoffproduktion: Wenn sich Enzyme im Reagenzglas selbst zusammenbauen

Bochumer Forscher haben ein wasserstoffproduzierendes Enzym im Reagenzglas nachgebaut, das genauso effizient arbeitet wie das Original. Das Protein – eine sogenannte Hydrogenase aus Grünalgen – besteht aus einem Proteingerüst und einem Kofaktor. Letzterer ist das Reaktionszentrum, an dem die miteinander reagierenden Substanzen andocken. Gaben die Forscher verschiedene chemisch synthetisierte Substanzen zu dem Proteingerüst hinzu, setzte sich der Kofaktor daraus spontan selbst zusammen. Das Team um Dr. Jens Noth und Prof. Dr. Thomas Happe von der Ruhr-Universität Bochum berichtet die Ergebnisse in der Zeitschrift ​„Angewandte Chemie“. Die Forscher wollen die Basis für künstliche wasserstoffproduzierende Enzyme legen, die eines Tages im industriellen Maßstab herstellbar sind. Hydrogenasen sind sehr effiziente Produzenten des potenziellen Energieträgers. Sie kommen ohne das teure Edelmetall Platin aus, das aktuell für die Wasserstoffsynthese gebraucht wird.

Schwefel gegen Selen ausgetauscht

In der Natur besteht der Hydrogenase-Kofaktor aus Eisen- und Schwefelatomen. Sie sind auf einzigartige Weise in dem Protein gebunden. In der künstlichen Variante ersetzten die Wissenschaftler die Schwefelatome durch Selenatome, die mehr als die doppelte Masse besitzen. Auf diese Weise markierten die Forscher den Kofaktor des Enzyms und konnten ihn genauer analysieren. Die Tests ergaben, dass die künstliche Enzymvariante die gleichen biochemischen Eigenschaften besitzt wie das Original aus der Natur. Mit weiteren biophysikalischen Methoden will die Gruppe künftig den Reaktionsmechanismus genauer ergründen, mit dem die Hydrogenase Wasserstoff produziert.

Kooperationspartner aus der Ruhr-Universität & Förderung

Die Arbeitsgruppe Photobiotechnologie von Thomas Happe kooperierte für die Studie mit dem Team von Dr. Ulf-Peter Apfel aus der Anorganischen Chemie und den biophysikalischen Gruppen von Prof. Dr. Klaus Gerwert und Prof. Dr. Eckhard Hofmann. Die Deutsche Forschungsgemeinschaft förderte die Arbeiten im Rahmen der Deutsch-Israelischen Projektkooperation ​„Nanoengineered optoelectronics with biomaterials and bioinspired assemblies“ sowie im Rahmen des Exzellenzclusters Resolv (EXC1069) und eines Emmy-Noether-Stipendiums (AP242/2 – 1). Weitere Unterstützung kam von der der Volkswagen-Stiftung (LigH2t) und dem Verband der Chemischen Industrie (Liebig-Stipendium).

Originalveröffentlichung

Jens Noth et al.: [FeFe]-hydrogenase with chalcogenide substitutions at the H‑cluster maintains full H2 evolution activity, in: Angewandte Chemie, 2016, DOI: 10.1002/ange.201511896 Quelle: Ruhr-Universität Bochum