Vier gewinnt — Das Geheimnis effizienter Kohlendioxid-Umwandlung

Um die Klimakrise zu bewältigen, muss der Mensch einerseits dringend CO2-Emissionen reduzieren. Gleichzeitig müssen neue Wege gefunden werden, der Atmosphäre aktiv CO2 zu entziehen. Letzteres ist Ziel der Forscher um Tobias Erb vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie in Marburg. Ihre Ansätze sollen langfristig nicht nur dem Klimaschutz, sondern auch der Nachhaltigkeit zugutekommen: CO2 raus aus der Luft, rein in den Wertstoffzyklus. Raus aus der Luft — die Natur kann das, denn sie wandelt CO2 seit jeher mittels Photosynthese in Biomasse um. Anders als industrielle Anlagen, welche CO2-Gas nur in hochkonzentrierter Form umsetzen können, was wiederum fossile Energie verbraucht, arbeitet die Photosynthese direkt mit der Umgebungsluft, die das CO2 nur zu einem Anteil von 0,4% enthält. Ihr Geheimnis steckt in den Enzymen. Diese Proteine steuern als Biokatalysatoren gezielte chemische Reaktionen, wie zum Beispiel das Enzym RubisCO, mit dem die Fixierung von CO2 in der Photosynthese betrieben wird. Allerdings ist die Effizienz der natürlichen Photosynthese nicht hoch: Der Sauerstoff in der Luft ist bei dieser Reaktion ein starker Konkurrent des CO2. Bei der RubisCO kommt er in mehr als einem Viertel der Fälle zum Zuge, was die natürliche Photosyntheseleistung einschränkt.

ECR-Enzyme: schneller und präziser als RubisCo

Die Forscher um Tobias Erb haben sich daher auf Alternativen zur RubisCO verlegt. Denn die gibt es durchaus: Enzyme aus der Klasse der Enoyl-CoA Carboxylasen/​Reduktasen (ECR) arbeiten um mehrere Größenordnungen schneller als die RubisCO und machen keinen Fehler mit Sauerstoff. Um der Natur diese Fähigkeit abzuschauen, braucht es langen Atem und viel Akribie. Diese haben sich bereits ausgezahlt. Den Max-Planck-Forschern ist es gelungen, einen Prozess im Reagenzglas zu bauen, der CO2 besser umwandelt als die in der Natur vorkommenden Wege der Photosynthese. Höchste Robustheit und Energieeffizienz sind die Eigenschaften, die das Team seiner künstlichen Photosynthese verleihen möchte. ​„Learn from the best“, lautet der Leitspruch — die Natur selbst dient als molekularbiologischer Lehrmeister. Doch woran liegt die hohe Effizienz der ECRs? Was sind die Schrauben, an denen man drehen muss, um einen Turbo-CO2-Fixierer zu entwickeln? Dieser Frage gingen die Max-Planck-Nachwuchsforscher Gabriele Stoffel und Iria Bernhardsgrütter gemeinsam mit Kollegen aus Chile und den USA nach. Sie analysierten die die ECR aus dem Bakterium Kitasatospora setae,die derzeit schnellste bekannte Carboxylase. In einem kombinierten Ansatz aus Strukturbiologie, Biochemie und Computersimulationen konnten sie zum ersten Mal verstehen, wie das Enzym CO2 bindet und umwandelt.

Teamwork im aktiven Zentrum

​„Wir waren erstaunt zu sehen, dass vier Aminosäuren ausreichen, um dem Protein höchstmögliche Kontrolle über das CO2-Molekül zu verleihen“ erklärt Gabriele Stoffel, Postdoktorand im Labor von Tobias Erb und Erstautor der Studie. ​„Drei Aminosäuren – Asparagin, Glutamat und Histidin – verankern gemeinsam das CO2 von zwei Seiten. Eine weitere Aminosäure, ein Phenylalanin, schirmt das gebundene CO2 wie ein Schutzschild gegen Wasser ab, das die Reaktion inhibieren würde“, so Stoffel weiter. Diese Erkenntnisse erschließen den Forschern neue Ufer. ​„Wir wollten die Fähigkeit, CO2 zu binden, auf andere Enzyme übertragen. Damit hätten wir für die Optimierung der künstlichen Photosynthese einen viel größeren Spielraum“, so Iria Bernhardsgrütter, Doktorandin der Arbeitsgruppe. Bernhardsgrütter konzentrierte sich in einer weiteren Studie gleich auf zwei Kandidaten für das Protein-Gerüst: Propionyl-CoA Synthase (PCS) und Archaeal Enoyl-CoA reductase (AER).

Erhöhung der CO2-Fixierungs-Kapazität

Beide Enzyme konnten bereits etwas CO2 verwenden, allerdings nur mit einer Effizienz von unter fünf Prozent und mit angereichertem CO2. Wie Computerunterstützte Modellierungen zeigten, besaßen die Enzyme im aktiven Zentrum nur einige der vier erforderlichen Aminosäuren, die teilweise auch nicht richtig ausgerichtet waren. Iria Bernhardsgrütter gelang es mit Aminosäure-Austauschen, die Fehlorientierung in der PCS zu korrigieren. Prompt stieg die Effizienz der CO2Umwandlung auf 20%. Es fehlte aber der zweite Aspekt, das Abschirmen des CO2 gegen Wasser. Auch das konnte die Forscherin lösen: der Austausch einer weiteren Aminosäure versperrte dem Wasser den Zugang zur Bindungsstelle. Die Kombination beider Veränderungen führte unter optimalen Bedingungen zu einer Effizienz von fast 95%. Ähnliche Versuche in der AER steigerten die CO2-Umwandlungseffizienz des Enzyms auf ebenfalls fast 90%. Mit dem Wissen über die genauen Erfordernisse der CO2-fixierenden Enzyme und der Möglichkeit, dieses erfolgreich anzuwenden, sind die Forscher ihren hohen Zielen einen entscheidenden Schritt nähergekommen: einerseits das CO2effizient aus der Atmosphäre filtern zu können, andererseits diesen Zyklus in eine nachhaltige Nutzung von CO2einzubinden: Wertstofferhalt nach dem Vorbild der Natur. Source: MPI Marburg, Forschungsmeldung, 08.07.2019